Una de las formas más útiles para clasificar los aminoácidos estándar (o comunes) se basa en la polaridad (es decir, la distribución de carga eléctrica ) de El R grupo (por ejemplo, cadena lateral).
Los aminoácidos del grupo I son glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y triptófano. La R grupos de estos aminoácidos tienen alifáticos o aromático grupos. Esto los hace hidrófobos (temerosos del agua). En soluciones acuosas, las proteínas globulares se doblarán en una forma tridimensional para enterrar estas cadenas laterales hidrófobas en el interior de la proteína. Las estructuras químicas de los aminoácidos del Grupo I son:
La isoleucina es un isómero de la leucina y contiene dos átomos de carbono quirales. La prolina es única entre los aminoácidos estándar porque no tiene grupos α-amino libres ni α-carboxilo libres. En cambio, su cadena lateral forma una estructura cíclica como el nitrógeno El átomo de prolina está unido a dos átomos de carbono. (Estrictamente hablando, esto significa que la prolina no es un aminoácido sino un α-iminoácido). La fenilalanina, como su nombre lo indica, consiste en un grupo fenilo unido a la alanina. La metionina es uno de los dos aminoácidos que poseen un átomo de azufre. La metionina juega un papel central en la biosíntesis de proteínas (traducción) ya que casi siempre es el aminoácido iniciador. La metionina también proporciona grupos metilo para el metabolismo. El triptófano contiene un anillo de indol unido a la cadena lateral de alanilo.
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Los aminoácidos del grupo II son serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y glutamina. Las cadenas laterales de este grupo poseen un espectro de grupos funcionales. Sin embargo, la mayoría tiene al menos un átomo ( nitrógeno , oxígeno o azufre) con pares de electrones disponibles para la unión de hidrógeno a agua y otras moléculas. Las estructuras químicas de los aminoácidos del Grupo II son:
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Dos aminoácidos, serina y treonina, contienen grupos hidroxilo alifáticos (es decir, un átomo de oxígeno unido a un átomo de hidrógeno, representado como ―OH). La tirosina posee un grupo hidroxilo en el anillo aromático, lo que la convierte en un derivado fenólico. Los grupos hidroxilo en estos tres aminoácidos están sujetos a un tipo importante de modificación postraduccional: fosforilación ( vea abajo Aminoácidos no estándar). Como la metionina, la cisteína contiene un átomo de azufre. Sin embargo, a diferencia del átomo de azufre de la metionina, el azufre de la cisteína es muy reactivo químicamente ( vea abajo Oxidación de cisteína). La asparagina, primero aislada de los espárragos, y la glutamina contienen amida R grupos. El grupo carbonilo puede funcionar como aceptor de enlaces de hidrógeno y el grupo amino (NH2) puede funcionar como donante de enlaces de hidrógeno.
Los dos aminoácidos de este grupo son el ácido aspártico y el ácido glutámico. Cada uno tiene un ácido carboxílico en su cadena lateral que le confiere propiedades ácidas (donadoras de protones). En una solución acuosa a pH fisiológico, los tres grupos funcionales de estos aminoácidos se ionizarán, dando así una carga total de -1. En las formas iónicas, los aminoácidos se denominan aspartato y glutamato. Las estructuras químicas de los aminoácidos del Grupo III son
Las cadenas laterales de aspartato y glutamato pueden formar enlaces iónicos (puentes salinos) y también pueden funcionar como aceptores de enlaces de hidrógeno. Muchas proteínas que se unen a iones metálicos (metaloproteínas) con fines estructurales o funcionales poseen sitios de unión a metales que contienen cadenas laterales de aspartato o glutamato, o ambos. El glutamato y la glutamina libres juegan un papel central en el metabolismo de los aminoácidos. El glutamato es el neurotransmisor excitador más abundante del sistema nervioso central.
Los tres aminoácidos de este grupo son arginina, histidina y lisina. Cada cadena lateral es básica (es decir, puede aceptar un protón). Tanto la lisina como la arginina existen con una carga total de +1 a pH fisiológico. El grupo guanidino en la cadena lateral de la arginina es el más básico de todos. R grupos (hecho reflejado en su valor de pKa de 12,5). Como se mencionó anteriormente para el aspartato y el glutamato, las cadenas laterales de arginina y lisina también forman enlaces iónicos. Las estructuras químicas de los aminoácidos del Grupo IV son
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La cadena lateral imidazol de la histidina le permite funcionar tanto en catálisis ácida como básica cerca de los valores de pH fisiológicos. Ninguno de los otros aminoácidos estándar posee esta importante propiedad química. Por lo tanto, la histidina es un aminoácido que con mayor frecuencia constituye los sitios activos de las enzimas proteicas.
La mayoría de los aminoácidos de los Grupos II, III y IV son hidrófilos (amantes del agua). Como resultado, a menudo se encuentran agrupados en la superficie de proteínas globulares en soluciones acuosas.
