Los glóbulos rojos son muy especializados y están bien adaptados para su función principal de transportar oxígeno desde los pulmones a todos los tejidos corporales. Los glóbulos rojos tienen aproximadamente 7,8 μm (1 μm = 0,000039 pulgadas) de diámetro y tienen la forma de discos bicóncavos, una forma que proporciona una gran relación superficie-volumen. Cuando se examina sangre fresca con el microscopio, los glóbulos rojos parecen ser discos de color amarillo verdoso con centros pálidos que no contienen estructuras internas visibles. Cuando se centrifuga la sangre para que las células se asienten, el volumen de hematíes concentrados (valor del hematocrito) oscila entre el 42 y el 54 por ciento del volumen total en los hombres y entre el 37 y el 47 por ciento en las mujeres; los valores son algo más bajos en los niños. Los glóbulos rojos normales tienen un volumen bastante uniforme, por lo que el valor del hematocrito está determinado en gran medida por el número de glóbulos rojos por unidad de sangre. El recuento normal de glóbulos rojos oscila entre cuatro millones y seis millones por milímetro cúbico.
El glóbulo rojo está encerrado en una membrana delgada que está compuesta de lípidos, proteínas y carbohidratos químicamente complejos en una estructura altamente organizada. Se produce una distorsión extraordinaria del glóbulo rojo en su paso a través de vasos sanguíneos diminutos, muchos de los cuales tienen un diámetro menor que el del glóbulo rojo. Cuando se elimina la tensión deformante, la celda vuelve a su forma original. El glóbulo rojo tolera fácilmente la flexión y el plegado, pero, si se produce un estiramiento apreciable de la membrana, la célula se daña o se destruye. La membrana es libremente permeable a agua , oxígeno, dióxido de carbono, glucosa, urea y algunas otras sustancias, pero es impermeable a la hemoglobina. Dentro de la célula, el catión principal es el potasio; por el contrario, en el plasma y los líquidos extracelulares, el catión principal es sodio . Un mecanismo de bombeo, impulsado por enzimas dentro del glóbulo rojo, mantiene sus concentraciones de sodio y potasio. Los glóbulos rojos están sujetos a efectos osmóticos. Cuando se suspenden en soluciones muy diluidas (hipotónicas) de cloruro de sodio, los glóbulos rojos absorben agua, lo que hace que aumenten de volumen y se vuelvan más esferoides; en soluciones de sal concentrada pierden agua y se encogen.
Cuando se dañan las membranas de los glóbulos rojos, la hemoglobina y otros contenidos disueltos pueden escapar de las células, dejando las estructuras membranosas como fantasmas. Este proceso, llamado hemólisis , se produce no solo por los efectos osmóticos del agua sino también por muchos otros mecanismos. Estos incluyen daño físico a los glóbulos rojos, como cuando la sangre se calienta, se fuerza a una gran presión a través de una pequeña aguja o se somete a congelación y descongelación; daño químico a los glóbulos rojos por agentes como sales biliares, detergentes y ciertos venenos de serpientes; y daño causado por reacciones inmunológicas que pueden ocurrir cuando anticuerpos se adhieren a los glóbulos rojos en presencia de complemento. Cuando dicha destrucción avanza a un ritmo mayor de lo normal, se produce anemia hemolítica.
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La membrana del glóbulo rojo tiene en su superficie un grupo de moléculas que confieren especificidad al grupo sanguíneo (es decir, que diferenciar células sanguíneas en grupos). La mayoría de las sustancias del grupo sanguíneo están compuestas por carbohidratos ligados a proteínas, y generalmente es la estructura química de la porción de carbohidratos la que determina el tipo de sangre específico. Las sustancias del grupo sanguíneo son antígenos capaz de inducir la producción de anticuerpos cuando se inyecta en personas que carecen del antígeno. La detección y el reconocimiento de los antígenos de los grupos sanguíneos se realizan mediante el uso de suero sanguíneo que contiene estos anticuerpos. La gran cantidad de antígenos de glóbulos rojos diferentes hace que sea extremadamente improbable que otras personas que no sean gemelos idénticos tengan la misma variedad de sustancias del grupo sanguíneo.
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Aproximadamente el 95 por ciento del peso seco de los glóbulos rojos consiste en hemoglobina, la sustancia necesaria para el transporte de oxígeno. La hemoglobina es una proteína; una molécula contiene cuatro cadenas polipeptídicas (un tetrámero), cada una de las cuales consta de más de 140 aminoácidos. A cada cadena se le une una estructura química conocida como grupo hemo. Hem se compone de un anillo compuesto orgánico conocida como porfirina, a la que se une un átomo de hierro. Es el átomo de hierro que se une de forma reversible al oxígeno a medida que la sangre viaja entre los pulmones y los tejidos. Hay cuatro átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina que, en consecuencia, pueden unir cuatro átomos de oxígeno. La estructura compleja de porfirina y proteína proporciona la adecuada ambiente para el átomo de hierro para que se una y libere oxígeno de manera apropiada en condiciones fisiológicas. La afinidad de hemoglobina para oxígeno es tan grande que a la presión de oxígeno en los pulmones alrededor del 95 por ciento de la hemoglobina está saturada de oxígeno. A medida que la tensión del oxígeno cae, como ocurre en los tejidos, el oxígeno se disocia de la hemoglobina y está disponible para moverse. difusión a través de la membrana de los glóbulos rojos y el plasma hasta los sitios donde se utiliza. La proporción de hemoglobina saturada de oxígeno no es directamente proporcional a la presión de oxígeno. A medida que disminuye la presión de oxígeno, la hemoglobina cede su oxígeno con una rapidez desproporcionada, de modo que la mayor parte del oxígeno puede liberarse con una caída relativamente pequeña en la tensión de oxígeno. La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno está determinada principalmente por la estructura de la hemoglobina, pero también está influenciada por otras condiciones dentro del glóbulo rojo, en particular el pH y ciertos fosfatos orgánicos. compuestos producido durante la descomposición química de la glucosa, especialmente 2,3-difosfoglicerato ( vea abajo Respiración ).
tetrámero de hemoglobina Dos dímeros αβ se combinan para formar la molécula de hemoglobina completa. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro central, que está disponible para unirse a una molécula de oxígeno. El α1B2región es el área donde el α1la subunidad interactúa con la β2subunidad. Encyclopædia Britannica, Inc.
La hemoglobina tiene una afinidad mucho mayor por el monóxido de carbono que por el oxígeno. El monóxido de carbono produce sus efectos letales al unirse a la hemoglobina y evitar el transporte de oxígeno. La función de transporte de oxígeno de la hemoglobina se puede alterar de otras formas. El hierro de la hemoglobina se encuentra normalmente en estado reducido o ferroso, tanto en oxihemoglobina como en desoxihemoglobina. Si el hierro mismo se oxida al estado férrico, la hemoglobina se cambia a metahemoglobina, un pigmento marrón incapaz de transportar oxígeno. Los glóbulos rojos contienen enzimas capaces de mantener el hierro en su estado normal, pero en condiciones anormales pueden aparecer grandes cantidades de metahemoglobina en la sangre.
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Anemia falciforme es una enfermedad grave y, a menudo, mortal caracterizada por una anomalía hereditaria de la hemoglobina. Las personas que padecen anemia de células falciformes son predominantemente afrodescendientes. La enfermedad es causada por la mutación de un solo gen que determina la estructura de la molécula de hemoglobina. La hemoglobina falciforme se diferencia de la hemoglobina normal en que un solo aminoácido (ácido glutámico) en un par de cadenas polipeptídicas ha sido reemplazado por otro (valina). Este único cambio intramolecular altera tanto las propiedades de la molécula de hemoglobina que se produce anemia y otros efectos. Se han identificado muchas otras anomalías de la hemoglobina determinadas genéticamente. Algunos de estos también producen enfermedades de varios tipos. El estudio de los efectos de la estructura alterada de la hemoglobina sobre sus propiedades ha ampliado enormemente el conocimiento de las relaciones estructura-función de la molécula de hemoglobina.
