El termino región constante Es un poco engañoso porque estos segmentos no son idénticos en todas las inmunoglobulinas. Más bien, son básicamente similares entre grupos amplios. Se dice que todas las inmunoglobulinas que tienen los mismos tipos básicos de dominios constantes en sus cadenas H pertenecen a la misma clase. Hay cinco clases principales: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, algunas de las cuales incluyen varias subclases distintas. Cada clase tiene sus propias propiedades y funciones determinadas por las variaciones estructurales de las cadenas H. Además, hay dos tipos básicos de cadenas L, llamadas cadenas lambda y kappa, cualquiera de las cuales puede asociarse con cualquiera de las clases de cadenas H, aumentando así aún más el enorme diversidad de inmunoglobulinas.
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clases de anticuerpos Las cinco clases principales de anticuerpos (inmunoglobulinas): IgG, IgA, IgD, IgE e IgM. Encyclopædia Britannica, Inc.
IgG es la clase más común de inmunoglobulina . Está presente en las mayores cantidades en sangre y tejido fluidos. Cada molécula de IgG consta de la estructura básica de inmunoglobulina de cuatro cadenas (dos cadenas H idénticas y dos cadenas L idénticas (kappa o lambda)) y, por lo tanto, porta dos sitios idénticos de unión al antígeno. Hay cuatro subclases de IgG, cada una con pequeñas diferencias en sus cadenas H pero con distintas propiedades biológicas. La IgG es la única clase de inmunoglobulina capaz de atravesar la placenta; en consecuencia, proporciona cierto grado de protección inmunológica al feto en desarrollo. Estas moléculas también se secretan en la leche materna y, una vez ingeridas por un bebé, pueden transportarse a la sangre, donde confieren inmunidad.
La IgM es la primera clase de inmunoglobulina producida por las células B a medida que maduran, y es la forma más comúnmente presente como antígeno receptor en la superficie de la célula B. Cuando se secreta IgM de las células, cinco de las unidades básicas en forma de Y se unen para formar una molécula de pentámero grande con 10 sitios de unión al antígeno. Esta gran molécula de anticuerpo es particularmente eficaz para unirse a determinantes antigénicos presentes en las capas externas de las bacterias. Cuando se produce esta unión de IgM, los microorganismos se aglutinan o se agrupan.
La IgA es la clase principal de anticuerpos que se encuentran en muchas secreciones corporales, incluidas las lágrimas, la saliva, las secreciones respiratorias e intestinales y el calostro (la primera leche que producen las madres lactantes). Hay muy poca IgA presente en el suero. La IgA es producida por células B ubicadas en las membranas mucosas del cuerpo. Dos moléculas de IgA se unen y se asocian con una proteína especial que permite que la molécula de IgA recién formada se secrete a través de las células epiteliales que recubren varios conductos y órganos. Aunque la IgG es la clase más común de inmunoglobulina, el cuerpo sintetiza diariamente más IgA que cualquier otra clase de anticuerpo. Sin embargo, la IgA no es tan estable como la IgG y, por lo tanto, está presente en cantidades más bajas en un momento dado.
Las moléculas de IgD están presentes en la superficie de la mayoría de las células B, pero no de todas, en las primeras etapas de su desarrollo, pero alguna vez se libera poca IgD a la circulación. No está claro qué función realiza la IgD, aunque puede desempeñar un papel en la determinación de si los antígenos activan las células B.
La IgE es producida por una pequeña proporción de células B y está presente en la sangre en concentraciones bajas. Cada molécula de IgE consta de una unidad de cuatro cadenas y, por lo tanto, tiene dos sitios de unión al antígeno, como la molécula de IgG; sin embargo, cada una de sus cadenas H tiene un dominio constante adicional (CH4), que confiere a la IgE la propiedad especial de unirse a la superficie de basófilos y mastocitos . Cuando los antígenos se unen a estas moléculas de IgE unidas, la célula es estimulada para liberar sustancias químicas, como histaminas, que están involucradas en reacciones alérgicas ( ver trastorno del sistema inmunológico: hipersensibilidad tipo I). Los anticuerpos IgE también ayudan a proteger contra las infecciones parasitarias.
La mayoría de las personas tienen cantidades bastante constantes de inmunoglobulina en la sangre, lo que representa el equilibrio entre la degradación continua de estas proteínas y su fabricación. Hay aproximadamente 4 veces más IgG (incluidas sus subclases) que IgA, 10 a 15 veces más IgM, 300 veces más IgD y 30 000 veces más IgE.
Parte de la producción normal de inmunoglobulina representa indudablemente la respuesta a la estimulación antigénica que ocurre continuamente, pero incluso los animales criados en entornos completamente libres de microbios y sus productos producen cantidades sustanciales, aunque menores, de inmunoglobulina. Por lo tanto, gran parte de la inmunoglobulina debe representar el producto de todas las células B que, por así decirlo, se activan incluso si no se estimulan específicamente. Por lo tanto, no es sorprendente que métodos extremadamente sensibles puedan detectar rastros de anticuerpos que reaccionan con determinantes antigénicos a los que un animal nunca ha estado expuesta pero para la cual hay células con receptores presentes.
Todas las células B tienen el potencial de usar cualquiera de las clases de región constante para formar la inmunoglobulina que secretan. Como se señaló anteriormente, cuando se estimula por primera vez, la mayoría secreta IgM. Algunos continúan haciéndolo, pero otros luego pasan a producir IgG, IgA o IgE. Las células B de memoria, que están especializadas para responder a infecciones repetidas por un antígeno determinado, producen IgG o IgA de inmediato. Lo que determina el equilibrio entre las clases de anticuerpos no se comprende completamente. Sin embargo, está influenciado por la naturaleza y el sitio de declaración del antígeno (por ejemplo, los parásitos tienden a provocar IgE) y su producción está claramente mediada por factores, llamados citocinas, que son liberados localmente por las células T.
